Bioquímica de la intoxicación metanólica
DOI:
https://doi.org/10.60007/antistio.4711Abstract
El metanol, igual que las sustancias volátiles que son metabolizadas lentamente, tienen un metabolismo y excreción complejos, razón por la cual el metabolismo del metanol se estudia "in vivo", midiendo la cantidad de dióxido de carbono -C " formado a partir del metanol -C ".El formaldehido es el primer metabolito que se produce en la intoxicación por metanol, por acción de la actividad oxidante de la catalasa, en presencia de un generador de peróxido de hidrógeno, como la glucosa oxidasa, bajo la forma de complejo I, catalasa- peróxido. El formaldehido se combina con algunos grupos funcionales de las proteínas, modificando las propiedades estructurales de ellas.El tungstato de sodio disminuye la actividad de la xantina oxidasa, enzima generadora de peróxido, y por ende el grado de oxidación de la catalasa para transformar el metanol en formaldehido. La alcohol deshidrogenasa hepática (ADH), cataliza la oxidación del metanol a formaldehido y de otros alcoholes alifáticos. La afinidad de los alcoholes alifáticos de cadena recta, por la ADH, aumenta cuando aumenta el peso molecular del alcohol. El piparzol inhibe casi inmediatamente el metabolismo del metanol "in vivo", inhibiendo la alcohol deshidrogenasa hepática, formando un complejo ternario de PIPARZOL- NAD- ADH. El formaldehido se metaboliza por acción de la formaldehido deshidrogenasa; esta enzima activada es indispensable para reducir el glutation (G S H), y participa en su mecanismo catalítico, demostrándose que el formiato se forma enzimáticamente, y un mol de N A D es reducido por cada mol de formiato formado; en esta reacción se forma un tiohemiacetal el cual sirve de substrato para la enzima.
Author Biography
Francisca Varela Rodelo, Universidad Nacional de Colombia
Químico farmacéutico analista. Instituto Nacional de Salud. Bogotá. Estudiante de Post-grado en Farmacología. Universidad Nacional de Colombia.
References
ROE, O. (1959). The metabolism and toxicity of methanol. Pharmacol. Rev. 7, 399-412.
GILGER, A. P. and POTTS, A. M. (1955). The visual toxicity of methanol. V. The role of acidosis in experimental methanol poisoning. Amer. J. Ophthalmol. 39, 63-86. https://doi.org/10.1016/0002-9394(55)90010-6
FRENCH, D. and EDSALL, J. T. (1945). Thc reactions of formaldehyde with amino-acids and proteins. Advan Protein Chem. 2, 277-335. https://doi.org/10.1016/S0065-3233(08)60627-0
ROE, O. (1943) ClinicAl investigations of methyl alcohol poisoning with special reference to the pathogenesis and treatment of amblypia. Acta med. Scand. 113, 558-608 https://doi.org/10.1111/j.0954-6820.1943.tb09182.x
ROE, O. (1946). Methanol poisoning. Its Clinical course, pathogenesis and treatment. Acta Med. Scand. 126, Suppl. 182.
CHAMCE, B. (1947). An intermediate compound in the catalase hydrogen peroxide reaction. Acta Chem. Scand. 1, 236-267. https://doi.org/10.3891/acta.chem.scand.01-0236
HEIM, W. G., APPLEMAN, D. and PYFR0M, H. T. (1956). Effects of 3-amino- 1, 2, 4-triazole (AT) on catalase and other compounds. Amer. J. Physiol. 186, 19-23. https://doi.org/10.1152/ajplegacy.1956.186.1.19
MANNERING, G. J. and PARKS, R. E., JR. f1957). lnhibition of methanol metabolism with 3-amino-1, 2, 4-triazole. Science 126, 1241-1242. https://doi.org/10.1126/science.126.3285.1241
TEPHLY, T. R., PARKS, R. E. JR. and MANNERING, G. J. (1964). Methanol metabolism in the rat. J. Pharmacol. Exp. Ther. 143, 292-300.
AEBI, H., KIBLET, H. and WARTBURG, J. P., von (1957). Uber den mechanismus der biologischen methanoloxydation. Helv. Physiol. Pharmacol. Acta 15, 384- 399.
TEPHLY, T. R., ATKINS, M., MANNERING, G. J. and PARKS, R. E., JR. (1965). Activation of a catalasa peroxidative pathway for the oxidation of alcohols in mammalian erythrocytes. Biochem. Pharmacol. 14, 435-444. https://doi.org/10.1016/0006-2952(65)90216-9
BLAIR, A. H. and VALLACE, B. L. (1966). Some catalytic properties of human liver alcohol dehydrogenase. Biochemistry 5, 2026-2034. https://doi.org/10.1021/bi00870a034
LUTWAK-MANN, C. (1938). Alcohol dehydrogenase of animal tissue. Biochem. J. 32, 1364-1374. https://doi.org/10.1042/bj0321364
BONNICHSEN, R. K. and WASSEN, A. M. (1948). Crystalline alcohol dehydrogenase from horse liver, Arch. Biochem. Biophys. 18, 361-363.
THEORELL, H. and CHANCE, B. (1951). Studics on liver alcohol dehydrogenase. II. The kinetics of the compound of horse liver alcohol dehydrogenase and reduced diphosphopyridine nucleotide. Acta Chem. Scand 5, 1127-1144. https://doi.org/10.3891/acta.chem.scand.05-1127
LIEBER, C. S., RUBIN, E., DECARLI, L. M., MISRA, P. and GANG, H. (1970). Effects of pyrazole on hepatic function and structure. Lab. Invest. 22, 615-621.
WATKINS, W. D., GOODMAN, J. l. and TEPHLY, T. R. (1970). lnhibition of methanol and ethanol oxidation by pyrazole in the rat and monkey in vivo. Mol. Pharmacol. 6, 567-572.
STRITTMATTER, P. and BALL, E. G. (1955). Formaldehyde. Dehydrogenase, a glutathione-dependent enzyme system, J. Biol. Chem. 213, 445-461. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)71084-3
KRAEMER, R. J. and DEITRICH, R. A. (1968). Isolation and characterization of human liver aldehyde dehydrogenase. J. Biol. Chem. 243, 6402-6408. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)93153-4
LIEBERMAN, l. (1954). The influence of formate and coenzyme. A on the decomposition of acetyl phosphate by extracts of Clostridium kluyverii. Arch. Biochem. Biophys. 51, 350-366. https://doi.org/10.1016/0003-9861(54)90490-7
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